Universidad de Costa Rica
  • Sobre Kérwá
  • Acceso Abierto
  • Cómo Depositar
  • Políticas
  • Contacto
    • español
    • English
  • español 
    • español
    • English
  • Acceder
Ver ítem 
  •   Repositorio Kérwá
  • Investigación
  • Salud
  • Microbiología
  • Ver ítem
  •   Repositorio Kérwá
  • Investigación
  • Salud
  • Microbiología
  • Ver ítem
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Immunochemical and biological characterization of monoclonal antibodies against BaP1, a metalloproteinase from Bothrops asper snake venom

Artículo científico
Ver/
299_2010_Toxicon_Fernandes_BaP1_monoclonals.pdf (330.6Kb)
Fecha
2010-11
Autor
Fernandes, Irene
Assumpção, G. G.
Silveira, C. R. F.
Faquim Mauro, E. L.
Tanjoni, Isabelle
Carmona, A. K.
Alves, M. F. M.
Takehara, Harumi Ando
Rucavado Romero, Alexandra
Ramos, O. H. P.
Moura Da Silva, Ana M.
Gutiérrez, José María
Metadatos
Mostrar el registro completo del ítem
Resumen
BaP1 is a P-I class of Snake Venom Metalloproteinase (SVMP) relevant in the local tissue damage associated with envenomations by Bothrops asper, a medically-important species in Central America and parts of South America. Six monoclonal antibodies (MoAb) against BaP1 (MABaP1) were produced and characterized regarding their isotype, dissociation constant (Kd), specificity and ability to neutralize BaP1-induced hemorrhagic and proteolytic activity. Two MABaP1 are IgM, three are IgG1 and one is IgG2b. The Kds of IgG MoAbs were in the nM range. All IgG MoAbs recognized conformational epitopes of BaP1 and B. asper venom components but failed to recognize venoms from 27 species of Viperidae, Colubridae and Elapidae families. Clone 7 cross-reacted with three P-I SVMPs tested (moojeni protease, insularinase and neuwiedase). BaP1-induced hemorrhage was totally neutralized by clones 3, 6 and 8 but not by clone 7. Inhibition of BaP1 enzymatic activity on a synthetic substrate by MABaP1 was totally achieved by clones 3 and 6, and partially by clone 8, but not by clone 7. In conclusion, these neutralizing MoAbs against BaP1 may become important tools to understand structure–function relationships of BaP1 and the role of P-I class SVMP in snakebite envenomation.
URI
http://hdl.handle.net/10669/29320
Enlace externo al ítem
10.1016/j.toxicon.2010.07.014
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0041010110002953
Colecciones
  • Microbiología [887]



  • Repositorios universitarios

  • Repositorio del SIBDI-UCR
  • Biblioteca Digital del CIICLA
  • Repositorio Documental Rafael Obregón Loría (CIHAC)
  • Biblioteca Digital Carlos Melendez (CIHAC)
  • Repositorio de Fotografías
  • Colección de videos de UPA-VAS
  • Sitios recomendados

  • Buscador regional de LA Referencia
  • Buscador del Open ROAR
  • Scientific Electronic Library Online (SciELO)
  • Directory of Open Access Journals (DOAJ)
  • Redalyc
  • Redes sociales

  • facebook.com/repositoriokerwa
  • @Ciencia_UCR
  • Sobre Kérwá
  • Acceso Abierto
  • Cómo depositar
  • Políticas
Contacto | Sugerencias
Repositorio Institucional de la Universidad de Costa Rica. Algunos derechos reservados. Este repositorio funciona con DSpace.
Universidad de Costa Rica
 

 

Listar

Todo KérwáComunidades & ColeccionesTítulosAutoresPalabra clavePor procedenciaPor tipoEsta colecciónTítulosAutoresPalabra clavePor procedenciaPor tipo

Mi cuenta

AccederRegistro

  • Repositorios universitarios

  • Repositorio del SIBDI-UCR
  • Biblioteca Digital del CIICLA
  • Repositorio Documental Rafael Obregón Loría (CIHAC)
  • Biblioteca Digital Carlos Melendez (CIHAC)
  • Repositorio de Fotografías
  • Colección de videos de UPA-VAS
  • Sitios recomendados

  • Buscador regional de LA Referencia
  • Buscador del Open ROAR
  • Scientific Electronic Library Online (SciELO)
  • Directory of Open Access Journals (DOAJ)
  • Redalyc
  • Redes sociales

  • facebook.com/repositoriokerwa
  • @Ciencia_UCR
  • Sobre Kérwá
  • Acceso Abierto
  • Cómo depositar
  • Políticas
Contacto | Sugerencias
Repositorio Institucional de la Universidad de Costa Rica. Algunos derechos reservados. Este repositorio funciona con DSpace.
Universidad de Costa Rica