Show simple item record

dc.creatorMurillo, Luis A.
dc.creatorLan, Chung Yu
dc.creatorAgabian, Nina M.
dc.creatorLarios Ramos, Silda
dc.creatorLomonte, Bruno
dc.date.accessioned2018-03-07T19:27:34Z
dc.date.available2018-03-07T19:27:34Z
dc.date.issued2007-09
dc.identifier.citationhttp://seq.es/wp-content/uploads/2008/08/seq.es_seq_0214-3429_20_3_murillo.pdfes_ES
dc.identifier.issnISSN 0214-3429
dc.identifier.issn1988-9518
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10669/74286
dc.description.abstractpEM-2, a 13-mer synthetic peptide variant derived from myotoxin II, a phospholipase A2 homologue present in Bothrops asper snake venom, has shown potent bactericidal activity in previous studies due to the combination of cationic and hydrophobic amino acids, including three tryptophan-substituted residues in its sequence. This study reports that pEM-2 also exerts potent fungicidal activity against a variety of clinically relevant Candida species, killing 100% of yeasts at concentrations near 10 mg/l (5 μM), as indicated by plate counting assays. Thus, this peptide displays a broad-spectrum antimicrobial activity, in the absence of hemolytic activity. The fungicidal action of pEM-2 against Candida can be partially inhibited by increasing concentrations of extracellular divalent cations (Ca+2 or Mg+2), in agreement with its proposed membrane- permeabilizing mechanism of action.es_ES
dc.description.abstractpEM-2, una variante de péptido sintético derivada de la miotoxina II, un homólogo de la fosfolipasa A2 presente en el veneno de la serpiente Bothrops asper, ha mostrado en estudios previos una potente actividad bactericida debida a la combinación de aminoácidos catiónicos e hidrófobos en su secuencia, incluyendo tres residuos sustituidos por triptófano. Este estudio describe que el pEM-2 también ejerce una potente actividad fungicida contra una variedad de especies de Candida clínicamente relevantes, matando el 100% de las levaduras a concentraciones cercanas a 10 mg/l (5 μM), mediante ensayos de recuento en placas. De tal modo, este péptido muestra una acción antimicrobiana de amplio espectro, en ausencia de actividad hemolítica. La acción fungicida del pEM-2 sobre Candida es parcialmente inhibida por concentraciones crecientes de cationes divalentes extracelulares (Ca+2 o Mg+2), en concordancia con su mecanismo de acción propuesto, permeabilizante de membranas.es_ES
dc.description.sponsorshipVicerrectoría de Investigación, University of Costa Rica/[]/UCR/Costa Ricaes_ES
dc.description.sponsorshipNeTropica Sweden-Central America Research Network/[01-R-2003]/NeTropica/es_ES
dc.language.isoen_USes_ES
dc.rightsCC0 1.0 Universal*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/*
dc.sourceRevista Española de Quimioterapia, Vol. 20(3), p. 330-333es_ES
dc.subjectFungicidales_ES
dc.subjectMicrobicidales_ES
dc.subjectSynthetic peptidees_ES
dc.subjectCandidaes_ES
dc.subjectPhospholipase A2es_ES
dc.subjectFungicidaes_ES
dc.subjectMicrobicidaes_ES
dc.subjectPéptido sintéticoes_ES
dc.subjectFosfolipasa A2es_ES
dc.titleFungicidal activity of a phospholipase A2-derived synthetic peptide variant against Candida albicanses_ES
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/articlees_ES
dc.typeArtículo científicoes_ES
dc.description.procedenceUCR::Vicerrectoría de Investigación::Unidades de Investigación::Ciencias de la Salud::Instituto Clodomiro Picado (ICP)es_ES


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

CC0 1.0 Universal
Except where otherwise noted, this item's license is described as CC0 1.0 Universal